O que é enzimas?

Enzimas: Os Catalisadores da Vida

As enzimas são catalisadores biológicos, geralmente proteínas, que aceleram as reações químicas nos organismos vivos. Elas são essenciais para a vida, pois a maioria das reações metabólicas ocorreria muito lentamente, ou não ocorreriam, em condições normais de temperatura e pH sem a presença delas.

• Função Principal: Catalisar reações químicas específicas. Cada enzima tem uma especificidade notável, catalisando apenas um tipo particular de reação ou um conjunto de reações estreitamente relacionadas.

• Estrutura: A estrutura tridimensional de uma enzima é crucial para sua atividade. Ela possui um local específico chamado <a href="https://pt.wikiwhat.page/kavramlar/Sítio%20Ativo">Sítio Ativo</a>, onde o substrato (a molécula sobre a qual a enzima age) se liga.

• Mecanismo de Ação: As enzimas abaixam a energia de ativação de uma reação, permitindo que ela ocorra mais rapidamente. Elas fazem isso fornecendo um ambiente alternativo onde a reação pode ocorrer mais facilmente. Isso geralmente envolve a ligação do substrato ao sítio ativo, formando um complexo enzima-substrato.

• Especificidade: A especificidade das enzimas é determinada pela forma e pelas propriedades químicas do sítio ativo, que se encaixam perfeitamente com o substrato. Esse encaixe é frequentemente descrito pelo modelo "chave-fechadura" ou, mais precisamente, pelo modelo de "encaixe induzido", onde a enzima muda ligeiramente sua forma ao se ligar ao substrato.

• Fatores que Afetam a Atividade Enzimática:

  • Temperatura: A atividade enzimática aumenta com a temperatura até um ponto ótimo. Acima dessa temperatura, a enzima pode desnaturar e perder sua atividade.
  • pH: Cada enzima tem um pH ótimo no qual funciona melhor. pHs extremos podem desnaturalizar a enzima.
  • Concentração do Substrato: A velocidade da reação aumenta com a concentração do substrato até que a enzima fique saturada (todos os sítios ativos estão ocupados).
  • Inibidores: Inibidores são moléculas que se ligam à enzima e reduzem sua atividade. Existem diferentes tipos de inibição, como <a href="https://pt.wikiwhat.page/kavramlar/Inibição%20Competitiva">Inibição Competitiva</a> (o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo) e <a href="https://pt.wikiwhat.page/kavramlar/Inibição%20Não%20Competitiva">Inibição Não Competitiva</a> (o inibidor se liga a um local diferente da enzima, alterando sua forma e reduzindo sua atividade).
  • Cofatores: Muitas enzimas requerem a presença de cofatores (íons metálicos ou moléculas orgânicas) para funcionar corretamente.

• Nomenclatura: As enzimas são nomeadas sistematicamente pela Comissão de Enzimas, usando um código de quatro números. No entanto, muitas enzimas também têm nomes comuns que são mais amplamente utilizados. Geralmente, o nome de uma enzima é derivado do seu substrato e da reação que ela catalisa, com o sufixo "-ase" adicionado. Por exemplo, a <a href="https://pt.wikiwhat.page/kavramlar/Lactase">Lactase</a> é a enzima que catalisa a hidrólise da lactose.

• Aplicações: As enzimas têm diversas aplicações em biotecnologia, medicina, indústria alimentícia e outras áreas. Por exemplo, são usadas em detergentes, produção de alimentos (queijo, cerveja), diagnóstico médico (enzimas como marcadores de doenças) e terapia (enzimas como medicamentos).

Em resumo, as enzimas são ferramentas catalíticas poderosas e altamente específicas essenciais para a vida e com ampla gama de aplicações práticas.